دوره 17، شماره 86 - ( 2-1389 )                   جلد 17 شماره 86 صفحات 27-36 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

gheibi N, sirati sabet M. The effect of cobalt on the kinetic and structure of mushroom tyrosinase. daneshvarmed. 2010; 17 (86) :27-36
URL: http://daneshvarmed.shahed.ac.ir/article-1-26-fa.html
غیبی نعمت‏ا...، سیرتی‏ثابت مجید. تأثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی. دو ماهنامه علمی - پژوهشی دانشور پزشکی. 1389; 17 (86) :27-36

URL: http://daneshvarmed.shahed.ac.ir/article-1-26-fa.html


استاديار بیوفیزیک
چکیده:   (6783 مشاهده)

  مقدمه و هدف: تایروزیناز به‌عنوان یک آنزیم مؤثر در سطوح متفاوت حیات نشان داده شده است. این اهمیت هم از نظر عملکرد و هم از نظر ساختار و پایداری آنزیم مهم است. تنوع سوبسترایی آنزیم، امکان بررسی لیگاندهای متفاوت روی سینتیک آنزیم در هر دو فعالیت کاتکولازی و کرزولازی را فراهم می‌کند. عملکرد سینتیکی پیچیده آنزیم و نیز فعالیت و ساختار آن در این دو واکنش پی‌درپی از نظر مکانیسمی هنوز به خوبی شناخته نشده است.

  هدف: تعیین تأثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی

  مواد و روش کار: در این مطالعه، ساختار آنزیم با استفاده از تکنیک‏های دو رنگ‏نمایی حلقوی ( CD ) و فلوئورسانس و نیز فعالیت سینتیکی آن با استفاده از سوبسترای طبیعی کافئیک اسید در حضور یون فلزی Co2 + با غلظت‏های صفر، 2/0، 6/0 و 9/0 میلی‏مولار و در pH برابر 6، 7، 8 و 9 بررسی شد. ثابت‌های α و β که تأثیر فعال‏کننده برروی آنزیم و تمایل آن به سوبسترا را نشان می‏دهند با ترسیم منحنی‏های ثانویه لاینووربرک برای آنزیم و Co2 + به دست آمدند.

  نتایج: سینتیک فعال‏سازی آنزیم تایروزیناز برای یون فلزی فوق از الگوی فعال‏کننده غیرضروری پیروی کرد. مقادیر α (1α <) نشان می‏دهد، پیوند لیگاند فلزی با آنزیم باعث افزایش تمایل سوبسترا به آن می‏شود. مقادیر β (1<β ) نیز نشان می‏دهد، پیوند سوبسترا به آنزیم می‏تواند تسریع حداکثر سرعت آنزیم را از طریق افزایش ثابت کاتالیتیکی آنزیم ( Kcat ) به دنبال داشته باشد. بیشترین فعالیت آنزیم در عدم حضور یون Co2 + در pH برابر هفت به دست آمد. بررسی ساختاری آنزیم با تکنیک‏های فلوئورسانس و بیضی‌واری حلقوی نشان داد، در pH برابر 9، Co2 + چه از نظر ساختار دوم و چه ساختار سوم پایداری آنزیم را به دنبال دارد.

  نتیجه‏گیری : به طور خلاصه، نتایج حاصل از مطالعات سینتیکی و ساختاری آنزیم، الگوی فعال‏سازی غیرضروری آنزیم را توسط لیگاند فلزی Co2 + نشان داد. پیوند احتمالی این لیگاند در نزدیکی موضع فعال، فعال‏سازی آنزیم را از طریق اثر آلوستریکی به دنبال خواهد داشت. از طرفی لزوماً شرایط مناسب فعالیت آنزیم همان شرایط مناسب پایداری آنزیم نخواهد بود.

 

متن کامل [PDF 415 kb]   (1918 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي |

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
کد امنیتی را در کادر بنویسید

ارسال پیام به نویسنده مسئول


کلیه حقوق این وب سایت متعلق به دانشور پزشکی می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2015 All Rights Reserved | Daneshvar

Designed & Developed by : Yektaweb